29.遗传密码是用酶法或化学法合成的人工寡核苷酸破译的,假定我们预先知道遗传密码,你怎样能合成一条多核苷酸链作为mRNA使它大部分编码Phe残基,一小部分编码Leu和Ser残基?这条多核苷酸链还能编码着极小量的什么氨基酸?

35.下述条件将如何影响肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)与氧的亲和力?

34.为什么二磷酸甘油酸(BPG)可降低血红蛋白与氧的亲和力?

33.何谓疏水的相互作用?为什么说非极性溶剂、去污剂可使蛋白质变性?

32.许多蛋白质如麦谷蛋白、龟甲中的角蛋白等富含二硫键,它们的抗张强度、黏性、硬度等都与它们的二硫键含量有关;问:1)蛋白质的抗张强度、硬度等性质与二硫键含量之间关系的分子基础是什么?2)多数球蛋白被加热到65℃即变性丧失活性,但富含二硫键的蛋白质如牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTD)需在高温下长时间加热才变性。该抑制剂含58个氨基酸、一条肽链、有三对二硫键。热变性的BPTI在冷却的条件下可以恢复其活性,为什么?

31.1)为制备柠檬酸合成酶(CS),将牛心组织匀浆后,为什么先经差速离心法分离出线粒体后再进行下一步的纯化?2)将线粒体裂解,向裂解液中加入硫酸铵到一定的浓度,然后离心保留上清液;向上清液中再加入硫酸铵粉末至所需要的浓度,离心,倒掉上清保留沉淀,这些操作的目的是什么?3)接着,将盐析所得到的柠檬酸合成酶粗制品在pH7.2的缓冲液中透析,为什么不用水?透析的目的是什么?4)将上述处理所获得的CS粗制品进行分子排阻层析,在280nm下检测是否有蛋白被出;实验者保留第一个洗脱峰进行下一步的纯化,为什么?5)实验者将经分子筛层析所得到的CS样品又选用阳离子交换剂进行分离,上样平衡后,改用高pH的缓冲液洗脱,为什么?

30.原肌球蛋白的相对分子质量为93000,而血红蛋白的相对分子质量为65000,为什么原肌球蛋白的沉降系数比血红蛋白的小?

29.一血红蛋白的电泳迁移率异常,用胰蛋白酶水解结合指纹图谱分析发现它的B链N端的胰蛋白酶肽段只有6个氨基酸组成,而正常血红蛋白B链N-端的胰蛋白酶肽段为Val-His-Leu-Thr-Asp-Glu-Glu-Lys,1)导致上述结果的原因是什么?2)请比较HbA、HbS及这个异常血红蛋白在pH8.0条件下电泳时的电泳迁移率

28.高致病的厌氧细菌与气性坏疽病有关。它使动物组织的结构破坏。因该菌体内有胶原酶,它可催化-X-Gly-Pro-Y-(X、Y是任一氨基酸)结构中-X-Gly之间的肽键断裂,问该酶使动物组织结构破坏的机理是什么?为什么它对细菌自身没有破坏作用?

27.蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关?试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。

26.已知蛋白质A和蛋白质B有相似的三级结构,但蛋白质A分子中只有一条肽链,而蛋白质B是由四条肽链组成的;问两种蛋白质在氨基酸组成上的区别是什么?